La maladie de Creutzfeldt-Jakob est une dégénéressence du système nerveux central (cerveau et moelle épinière) qui, en tant que centre de coordination supérieur, ne peut alors plus accomplir sa mission de controler l'ensemble des fonctions de l'organisme. Il s'en suit d'abord de l'anxiété, de la dépression, des troubles de l'équilibre et de la sensibilité, puis une altération grave jusqu'à la diminution définitive des facultés mentales, associée à des contractions brutales des muscles. Si la période d'incubation peut être extrêmement longue, quelques années à quelques décennies, le décés intervient très rapidement (quelques mois), après les premiers signes. Il s'agit là de la forme dite "sporadique" de cette maladie, c'est-à-dire qu'elle concerne des cas isolés dont l'origine est inconnue, ainsi que les facteurs de risque. Elle représente environ 80 % de la totalité des cas, et les premiers symptômes apparaissent à environ 65 ans.

Lorsque l'Allemand Hans-Gerhard  Creutzfeldt, en 1920, et l'Anglais Alfons Jakob, en 1921, étudièrent ce type de pathologie qui portera plus tard l'association de leurs noms, ils pensaient avoir affaire à un virus infectieux. Pendant encore plusieurs décennies, on crut à tort que les seuls agents infectieux pouvaient être des virus, des bactéries et des parasites. Pour savoir qu'une protéine pouvait également être de nature infectieuse, il a fallu attendre les travaux de l'Américain Stanley Prusiner, et sa découverte de l'agent pathogène en cause (une protéine), qu'il baptisa "prion" en 1982, qu'il avait mis en évidence dans la "tremblante du mouton", puis qu'il identifia également, en 1985, dans les cerveaux de patients atteints de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Sa découverte du prion lui vaudra le Prix Nobel de Médecine en 1997.

Selon l'hypothèse actuellement privilégiée, les maladies à prions résulteraient du changement de conformation irréversible d'une protéine normale, la protéine prion PrPc, en une anormale à caractère pathogène PrPsc. La protéine normale est présente dans les cellules de notre cerveau et de la moelle épinière, et utile à leur bon fonctionnement  tandis que la protéine anormale (infectieuse) s'attaque aux protéines saines qui finissent par former des agrégats insolubles.


Suite à l'épizootie d'ESB (Encéphalopathie Spongiforme Bovine appelée couramment "maladie de la vache folle"), apparue au Royaume-Uni en 1996, il a été démontré que cette maladie à prions pouvait franchir la barrière des espèces et être transmise à l'homme s'il ingére de la viande issue d'animaux contaminés. Cette nouvelle forme de la maladie est notée vMCJ (variante de la Maladie de Creutzfeldt-Jakob). 25 cas de vMCJ certains ou probables ont été identifiés en France. Tous sont décédés à ce jour.


On parle de "maladies à prions", car l'histoire peut rescencer diverses formes, causes ou variantes. La Cellule nationale de référence des Maladies de Creutzfeldt-Jakob en a dressé un tableau :

Depuis 2001, une moyenne de 130 cas est relevée chaque année en France.


Les liens incontournables :

Cellule nationale de référence des Maladies de Creutzfeldt-Jakob  

Institut National de Veille Sanitaire - mise à jour mensuelle   

Maladie de Creutzfeldt-Jakob-Wikipédia   

Maladie de Kuru-Wikipédia   

Stanley Prusiner  

ESB (Encéphalopathie Spongiforme Bovine)-Wikipédia