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Les projets 2460-2499 ont pour but d'étudier l'environnement chimique dans le canal de translocation des protéines.

Les connaissances sur l'insertion et la stabilisation des protéines membranaires sont une étape clé vers la compréhension de leur fonction et de leur formation. Comme toutes les protéines cellulaires, les protéines membranaires sont synthétisées par les ribosomes. Mais, contrairement à leurs homologues solubles, les protéines hautement hydrophobes ont besoin de quelques mécanismes supplémentaires pour prévenir l'agrégation dans les compartiments aqueux cellulaires. Le principal mécanisme qui aide les protéines membranaires natives dans leur repliement et leur localisation est connue comme le complexe de translocation qui travaille de concert avec le ribosome pour insérer les protéines membranaires directement à l'intérieur du réticulum endoplasmique des eucaryotes ou dans la membrane plasmique des bactéries. Pendant l'insertion, les protéines membranaires sont en équilibre thermodynamique avec la membrane lipidique, où les interactions physico-chimiques déterminent leur structure 3D.

Les protéines membranaires sont normalement très hydrophobes. Le schéma de l'insertion de protéines membranaires hydrophobes dans la membrane hydrophobe n'est pas encore bien compris. L'hypothèse actuelle met l'accent sur la séquence des peptides leaders impliqués dans l'insertion de ces protéines membranaires. L'insertion Séquence-dépendant "lue" par la translocation pourrait être un mécanisme possible.

Cette étude Folding@home a pour objet de comprendre et caractériser l'intérieur du canal de translocation et sa sensibilité à la séquence des protéines. Nous émettons l'hypothèse du canal de translocation comme une "protéine-filtre", et nous espérons que, grâce à la puissance de calcul de Folding@home, nous aurons une meilleure vision sur cette question biologique majeure et pourrons proposer des expérimentations. Ce projet est une collaboration avec le Laboratoire Lindhal en Suède.

Client : Classique
Nombre d'atomes du projet : 97157
Preferred deadline : 42 jours
Final deadline : 93 jours
Points : 905

A gauche : Modèle de translocation utilisé dans notre simulation.
A droite : Hypothèse des chemins de protéines membranaires au travers du canal de translocation.

Définitions et explications

- Protéines membranaires
- Canal de translocation
- Réticulum endoplasmique

Stanford - Texte original

"Projects 2460-2499 aim to study the chemical environment inside the Translocon Channel.

Knowledge about the insertion and stabilization of membrane proteins is a key step towards understanding their function and enabling membrane protein design. Like all cellular proteins, membrane proteins are synthesized by ribosomes. But unlike their soluble counterparts, the highly hydrophobic proteins needs some additional machinery to prevent aggregation in aqueous cellular compartments. The principal machinery that assists nascent membrane proteins in their folding and localization is known as the translocon complex, which works together with the ribosome to insert membrane proteins directly into the endoplasmic reticulum of eukaryotes or into the plasma membrane of bacteria. In the course of insertion, membrane proteins come into thermodynamic equilibrium with the lipid membrane, where physiochemical interactions determine their 3D structure.

Membrane proteins are normally quite hydrophobic. Efficient insertion of hydrophobic membrane proteins into the hydrophobic membrane is still not well understood. Current hypothesis focus on the sequence of leader peptides involved in the insertion of these membrane proteins. Sequence-dependent insertion "read" by the translocon could be a possible mechanism.

This Folding@Home study intends to understand and characterize the interior of the translocon channel and its sensitivity to the sequence of the proteins. We hypothesize the translocon channel as a "protein-filter", and we hope that with the computational power of Folding@Home we will gain insights about this major biological question and propose experiments. This project is a collaboration with the Lindhal Lab in Sweden."

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