Il s'agit d'un projet visant à compléter les 3036 et 3037⁽¹⁾. C'est la même molécule, mais avec une charge positive supplémentaire sur le résidu histidine. C'est l'état de la molécule de protéine dans des expériences, où l'histidine chargée interagit avec le résidu tryptophane, empêchant ce dernier d'émettre de la lumière lorsqu'il est excité par une impulsion laser. En principe, quand aucune fluorescence (lumière émise) n'est observée, les résidus histidine et tryptophane sont soupçonnés d'être en contact, ce qui est supposé se produire plus fréquemment à l'état plié. Lorsque la fluorescence est observée, les résidus ne sont pas en contact, ce qui indique un état déplié. Par suite du changement dans le signal de fluorescence, les expériences peuvent suivre le processus de repliement. Toutefois, l'histidine doit être chargée pour que cela fonctionne, ce qui signifie que les expériences doivent être faites à des niveaux de pH qui sont moins physiologiquement pertinents. Les Projets 3036/37 ont sondé avec un niveau de pH à ~ 7 (physiologiquement pertinent) ; ce projet (3043) est destiné à détecter la différence que le supplément de charge entraîne sur le processus de pliage.

⁽¹⁾ Projets 3000 à 3043 : Il s'agit de diverses simulations de la "Villin headpiece", dans différentes conditions de solvants.


Client : SMP
Nombre d'atomes : 9684
Preferred deadline : 1,5 jour
Final deadline : 3 jours
Points : 1461




Note de Cobra : Les projets 3000 à 3043 concernent les simulations sur des protéines qui ont été retenues pour leur caractéristique principale à se replier très rapidement (sur une échelle de temps de la microseconde). Les simulations ayant trait à la protéine "Villin headpiece" se font dans différentes conditions de solvants. Il s'agit d'une toute petite protéine de 36 résidus à structure en hélice alpha qui a déjà été beaucoup étudiée. Elle se plie tellement vite qu'une simulation habituelle de dix microsecondes ne permet pas de "voir". Des centaines de microsecondes sont nécessaires.


Définitions et explications

- Tryptophane
- Histidine


Stanford - Texte original

"This is a project to supplement 3036 and 3037. It's the same molecule, but with an extra positive charge on the histidine residue. This is the state of the protein molecule in experiments, where the charged histidine interacts with the tryptophan residue, preventing the latter from emitting light when it's excited with a laser pulse. Essentially, when no fluorescence (emitted light) is observed, the histidine and tryptophan residues are thought to be in contact, which is assumed to occur most commonly in the folded state. When fluorescence is observed, the residues aren't in contact, indicating an unfolded state. By following the change in the fluorescence signal, experiments can follow the process of folding. However, the histidine has to be charged in order for this to work, which means that the experiments have to be done at pH levels that are less physiologically relevant. Projects 3036/37 probed the pH ~7 (physiologically relevant) regime; this project (3043) is intended to detect what difference the extra charge makes on the folding process."