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Ces projets(1) sont des simulations de plusieurs protéines de synthèse réalisées avec des séquences similaires. Étonnamment, même si ces séquences ne diffèrent que par quelques résidus, leurs repliements natifs sont très différentes. (Pour plus de détails, voir cet article). Nous nous intéressons à la nature de ces effets dans les "sequence-dependent" du repliement des protéines - dans la nature, les perturbations sont-elles locales ou non ? Par ailleurs, les simulations actuelles, réalisées avec un solvant implicite, sont-elles suffisamment sensibles pour détecter de tels effects dans les "sequence-dependent" ? Si c'est le cas, ce serait un point de départ très intéressant pour le développement d'outils qui nous conduiront à la conception informatique à la fois de la structure et de la dynamique des protéines.
Client : GPU
Nombre d'atomes : 922
Preferred deadline : 15 jours
Final deadline : 25 jours
Points : 783
(1) Projets 5781 à 5786
Note de Cobra : Une protéine de synthèse (engineered protein) est une protéine qui a été produite par des scientifiques, dans le but d'étude ou pour être intégrée à des médicaments dans le cadre de la lutte contre certaines maladies spécifiques.
Stanford - Texte original
"These are simulations of several engineered proteins with similar sequences. Amazingly, even though these sequences only differ by a few residues, their native folds are quite different. (See this article for details). We are interested in the nature of these sequence-dependent effects on the the folding landscapes of proteins -- are the perturbations local or non-local in nature? Moreover, are current implicit-solvent simulations sensitive enough to capture such sequence-dependent effects? If so, this would be a very interesting starting point for developing tools that take us towards the computational design of both the structure and *dynamics* of proteins."
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